Fa ja uns mesos vaig parlar d’un article publicat a la revista PLoS Computational Biology que posava la “ciència computacional” com a exemple de ciència que es podia fer en un país en desenvolupament.

Fa uns dies, la mateixa revista n’ha publicat un de molt similar: Ten Simple Rules for Aspiring Scientists in a Low-Income Country (deu normes senzilles per ser un científic en un país en desenvolupament). L’article no deixa de ser “curiós” i, igual que el que comentava fa uns mesos, interessant. De fet, l’article reflexa una de les coses que, diu, cal tenir en compte: fer-se veure i explicar-se al món.

A banda de les coses “bàsiques” per fer ciència, en destaca d’altres més concretes, que, per sentit comú serien aplicables arreu però, més especialment, en els països en desenvolupament: ser conscient d’on treballes i del poc suport públic que rebràs, publicar a revistes internacionals i fer-te veure al món, tenir col·laboracions locals però també internacionals,…

Fa quatre anys vaig anar a un congrés de “químics teòrics d’expressió llatina” (nom curiós). Científicament no era del millor, però estava bé degut, sobretot, a la gran presència de grups sud-americans. Parlant amb gent d’allà tots coincidien a dir, en certa manera, el que explica l’article que cito: donar-se a conèixer. Segons ells, molts tenim la idea d’ells com a països pobres i que, per tant, estan lluny de la ciència (i ja no parlem dels països centre-americans!) i que, aquell tipus de congrés els anava bé per fer el que consideren més important: donar-se a conèixer, que la “resta” sapiguem que, tot i no tenir pràcticament suport institucional, ells també fan ciència.

No és una “lectura científica” pròpiament, però sí interessant, a més a més, al no ser massa tècnica la pot llegir pràcticament tothom, és un anglès prou planer. Per cert, publicada per una revista del grup PLoS, accés obert per tothom.

Part de la meva tesi són estudis teòrics en models de selenoproteïnes comparades amb models idèntics però sense selenocisteïna (amb cisteïna en el seu lloc). Aquest models tenen, com a àtom central, un metall. Normalment, de fet, pràcticament totes les proteïnes de la família que he estudiat (les formiat deshidrogenases), aquest metall és un àtom de molibdè. Però també n’hi ha alguna que, en comptes de molibdè, té tungstè. Així doncs, he calculat models de les diferents combinacions: seleni+molibdè, sofre+molibdè, seleni+tungstè i sofre+tungstè.

He vist que cada “factor” té el seu comportament. Comparant seleni i sofre en els models amb tungstè veig que el seu comportament segueix el mateix patró, de la mateixa manera que tant el seleni com el sofre segueixen un comportament similar en els models amb molibdè i en els models amb tungstè. Per exemple, “reduir” el sistema és més costós amb tungstè però en canvi “oxidar-lo” és més senzill amb aquest metall. També hem vist que la reducció és menys costosa en tots els models amb sofre mentre que l’oxidació és, amb diferència, més senzilla quan tenim seleni. A la vegada, les diferències seleni/sofre són molt més grans en sistemes amb molibdè, de fet, amb tungstè, les diferències seleni/sofre són molt petites.

Per què? S’ha vist que les metal·loproteïnes que contenen molibdè són, pràcticament, a totes les espècies de bacteris, llevats, animals i plantes. Mentre que, en canvi, les proteïnes que contenen tungstè es limiten a algunes espècies de bacteris que, a més a més, són hipertermòfiles i/o anaeròbiques (creixen sense oxigen).

Els models que he calculat poden concloure que, les proteïnes amb molibdè treballarien millor en ambients més oxidants mentre que les que contenen tungstè ho fan millor en ambients més reductors (amb menys presència d’oxigen). Això explicaria el per què les proteïnes que contenen tungstè es troben bàsicament en ambients anaerobis.

Ara bé, per que s’observa que les diferències seleni/sofre són més grans en els models amb molibdè? El molibdè és un metall una mica més petit i menys electronegatiu que el tungstè.  El seleni és més gran que el sofre i més electronegatiu. Segons això, doncs, la coordinació seleni/sofre-metall és molt més eficient quan el metall és el molibdè i, a més a més, aquest es veu molt més afectat pel seleni que no pas pel sofre.

L’altra qüestió és, si inserir una selenocisteïna en la cadena peptídica d’una proteïna és molt més complicat que qualsevol altre aminoàcid (les selenocisteïnes requereixen un complex i específic mecanisme) i, a més a més, en els models amb tungstè no aporta quasi res de nou, per que hi ha proteïnes amb tungstè i selenocisteïna (el model calculat es basa en una d’elles). L’ambient tendeix a ser cada vegada més oxidant i cal adaptar-s’hi. Així doncs, aquesta proteïna en concret pot estar en fase de canvi, és a dir, preparant-se per treballar en ambients més oxidants i canviar el seu tungstè per un molibdè.  Hi ha moltes molibdoproteïnes que contenen seleni, així dons, aquesta proteïna en concret podria haver incorporat el seleni com a pas previ a la mutació cap al tungstè. Això darrer, és una simple hipòtesi.

L’ideal seria fer un estudi bioinformàtic per avaluar la proporció de seleni/sofre en proteïnes amb molibdè i en proteïnes amb tungstè però, malauradament, degut a que les proteïnes amb tungstè són, bàsicament, en organismes anaerobis, n’hi ha molt poques d’identificades i, menys encara, de ben seqüenciades i anotades.